L'emoglobina (indicata con il simbolo Hb) è una proteina globulare la cui struttura quaternaria consta di quattro subunità.
È solubile, di colore rosso (è una cromoproteina) ed è presente nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, esclusi alcuni pesci antartici.
È responsabile del trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno.
Ognuna delle sue 4 catene polipeptidiche è legata covalentemente ad un gruppo prostetico detto eme; esso è costituito da una molecola di protoporfirina che coordina uno ione ferro Fe2+, il quale sporge leggermente dal piano della molecola.
L'emoglobina è inoltre una proteina allosterica.
L'emoglobina viene sintetizzata inizialmente a livello dei proeritroblasti policromatofili (precursori dei globuli rossi), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'eritrocita maturo, che avrà perso il nucleo con il DNA.
Le alterazioni di origine genetica della struttura primaria della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione, che ne alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di emoglobinopatie (esempi sono l'anemia falciforme e la talassemia).
Per gli adulti il valore dev'essere compreso tra 12 e 16 g/dL per le donne e tra 13,5 e 17 g/dL per gli uomini.
Per i bambini può considerarsi normale il valore minimo di 10 g/dL.
Nel caso in cui siano sottoposti a chemioterapia, abbiano subito interventi chirurgici o perdite di sangue piuttosto importanti, il valore può scendere considerevolmente e in questo caso la maggioranza dei medici procede con una trasfusione di sangue.
Nella medicina forense viene utilizzato il test di Kastle-Meyer per evidenziare eventuali tracce di emoglobina sulla scena del crimine
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